Proteína bruta en la dieta de lechones

Gonzalo González MateosPedro Medel de la Torre
24-oct-2008 (hace 16 años 1 meses 28 días)

Según las normas FEDNA se recomiendan niveles de proteína para lechones de entre 19,5-22% y 19-21% para lechones de entre 5 a 7kg y 7 a 12kg, respectivamente. Asimismo expone que en casos de diarrea o en granjas con sanidad o manejo deficientes es conveniente reducir el contenido de proteína de la dieta en una unidad porcentual, pero evitando niveles inferiores al 17% de proteína bruta (pueden ser limitantes en Ile o Val).

Al reducir el nivel de proteína del pienso de lechones se deberían tener en cuenta los siguientes aspectos:

  • Densidad nutritiva y ratio lisina/energía, parámetros que probablemente se verán reducidos.
  • Equilibrar convenientemente el perfil de proteína ideal con aminoácidos sintéticos, pero tener especial cuidado sobre otros aminoácidos esenciales secundarios que podrían pasar a ser limitantes.
  • En situaciones sanitarias comprometidas puede aumentarse el ratio de ciertos aminoácidos más relacionados con la activación del sistema inmune. Asimismo, justo después del destete, pueden suministrarse aminoácidos que mejoren la adaptación digestiva del lechón.

También hay que valorar el tipo de fuente de proteína utilizado en aspectos tales como:

  • Digestibilidad: usar fuentes de confianza de proteínas lácteas, animales o concentrados de proteína vegetal, con altos valores de digestibilidad y ausencia de factores antinutritivos.
  • Palatabilidad: se considera buena la de la proteína láctea y animales, sería conveniente realizar más estudios para valorar el efecto del nivel de proteína, tipo de ingrediente y otros nutrientes presentes en los ingredientes sobre la palatabilidad de la dieta.
  • Perfil amino: usar fuentes de proteína o combinaciones que permitan reducir el nivel de proteína cubriendo los aportes de todos los aminoácidos esenciales.

En condiciones normales suelen obtenerse mejores resultados productivos con dietas de calidad y altamente nutritivas, pero en situaciones más comprometidas puede ser más adecuado usar dietas más robustas intestinalmente a pesar de poder ver reducidas ligeramente las producciones. De todas maneras, siempre será más favorable un escenario sin patología digestiva.

Estructura de la proteína



estructura proteínas



Primaria: determinada por la secuencia de aminoácidos.





Secundaria: plegamiento de la cadena polipeptídica por la formación de enlaces de hidrógeno, mayoritariamente entre los grupos amina y carboxilo de la cadena principal. Las estructuras más frecuentes son la hélice alfa y la lámina beta (ó hoja plegada). En el cuadro adjunto se describen con más detalle las diferentes estructuras.




Terciaria: plegamiento tridimensional de las proteínas establecida por enlaces covalentes y puentes de hidrógeno.
Cuaternaria: ensamblaje de varias estructuras polipeptídicas.

Las nuevas técnicas analíticas nos permiten conocer con mayor detalle la estructura interna de las proteínas, pudiendo relacionarla con su valor nutritivo. Es posible estudiar las diferencias en la composición y estructura de la proteína de las distintas plantas y variedades, así como evaluar las modificaciones de la estructura interna de las proteínas debidas a diferentes tipos y condiciones de procesado.

Principales tipos de plegamientos de la estructura secundaria de las proteínas
Hélice alfa: enrollamiento en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Láminas beta o hoja plegada: algunas regiones de las proteínas adoptan una estructura en zig-zag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.
Hoja beta: Cuando la cadena principal se estira al nivel máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta.
Giros beta: Secuencias de la cadena polipeptídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipéptido.
Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
Enrollamiento al azar: plegamiento aleatorio sin estructura definida.