Para estudiar la función de la dimerización en la replicación viral el residuo de cisteína de la posición 438 se mutó por serina. Mediante genética reversa se creó un virus que sólo expresaba Erns monoméricos, confirmando que la cisteíns 438 es esencial para la homodimerización. La pérdida de la dimerización redujo la afinidad de anclaje de los viriones y Erns hacia el heparán sulfato (HS), el receptor de Erns de la superficie de las células SK6.
Esto sugiere que la interacción entre los dímeros de Erns con el HS puede usar la acción conjunta de los dos dominios de anclaje a HS (uno de cada monómero de Erns) presentes en el dímero.
HGP van Gennip, AT Hesselink, RJM Moormann y MM Hulst. Dimerisation of glycoprotein Erns of classical swine fever virus is not essential for viral replication and infection. 2005. Archives of Virology. 150(11): 2271 - 2286