Nuevos avances en el conocimiento del virus de la peste porcina africana

Un estudio realizado por investigadores del Centro de Biología Molecular "Severo Ochoa" de la Universidad de Madrid (España) conjuntamente con investigadores del Institut Gustave Roussy (Francia) ha permitido completar la caracterización bioquímica de la endonucleasa AP viral de origen recombinante (una de las proteínas propias del virus de la peste porcina africana que el virus produce durante su ciclo de replicación y esencial para el crecimiento del virus en macrófagos porcinos), encontrando que tiene unas propiedades similares a enzimas de otros organismos que desempeñan funciones equivalentes, que son: actividad endonucleolítica (cortan) sobre sitios abásicos (que no tienen la base nitrogenada) y sobre algunos nucleótidos modificados, 3’→5’ exonucleasa (elimina nucleótidos en sentido contrario a su síntesis y actúa como editora de pruebas para controlar la calidad de la reparación) y 3’-diesterasa (elimina extremos 3’ que bloquean la síntesis o la unión de ADN). La endonucleasa AP del VPPA tiene una especial preferencia por ADN con nucleótidos desapareados o dañados, lo que sugiere un papel en la reparación de estos sustratos de ADN. También se ha comprobado que todas las propiedades bioquímicas del enzima se inhiben drásticamente in vitro por agentes reductores, siendo esta inhibición reversible en presencia de sustancias oxidantes. Este resultado sugiere que la proteína puede, por tanto, estar activa en el medio potencialmente oxidante del macrófago porcino infectado.

Finalmente, se han validado las propiedades bioquímicas del enzima mediante experimentos in vivo, tanto en un sistema bacteriano modelo como en el contexto de la infección viral, comprobando que puede reparar daños en el ADN generados tanto por agentes químicos oxidantes como alquilantes.