Proteína bruta en la dieta de lechones

Introducción

La utilización y disponibilidad de la proteína dependen del tipo y susceptibilidad específica a la hidrólisis enzimática (actividades inhibitorias) en el tracto gastrointestinal y se encuentra altamente asociada a su estructura y perfil molecular. El estudio de la estructura interna de la proteína nos permite comprender cada uno de los componentes que constituyen toda la proteína. Comprender la estructura molecular de toda la proteína ha sido vital para entender su comportamiento digestivo y valor nutritivo para los animales. Las estructuras secundarias de las proteínas se componen principalmente de estructuras en hélice-α y lámina-ß, y de pequeñas cantidades en forma de giro-ß y enrollamiento al azar. El perfil de la estructura de la proteína (como la proporción de cada estructura secundaria y sus ratios) influye de forma importante sobre su calidad, utilización nutritiva, disponibilidad y comportamiento digestivo tanto en humanos como en animales. Básicamente porque la estructura proteica afecta la accesibilidad de los enzimas digestivos, y por ende la disponibilidad y valor de la proteína. Sin embargo, son escasos los estudios sobre la estructura interna de las proteínas a nivel molecular y celular, y su relación con su valor nutritivo y comportamiento digestivo en los animales.

Técnica bioanalítica avanzada en base al sincrotrón

La reciente técnica bioanalítica en base a la radiación del sincrotrón ha sido desarrollada como técnica rápida, directa y no destructiva. Esta técnica aprovecha las ventajas propias del sincrotrón: alta luminosidad (millones de veces superior a la luz solar) y tamaño de muestra reducido, permitiendo explorar los tejidos biológicos sin destruir su estructura inherente a una resolución ultra-espacial (la estructura de la proteínas conformada a partir de su microestructura). Hasta la fecha son escasas las aplicaciones en los piensos de esta técnica tan moderna en el estudio de la estructura inherente de la proteína a nivel celular.

Investigación actualizada de la proteína en el pienso

Este artículo tiene como finalidad dar a conocer, como un enfoque novedoso, el potencial de la tecnología analítica basada en el sincrotrón desarrollada recientemente, que se puede aplicar para localizar la proteína de los alimentos relativamente "pura" y descubrir su estructura inherente y composición química molecular a nivel celular y subcelular dentro de tejido intacto.

Para determinar de una forma aproximada la estructura inherente de la proteína y diferenciar sus diferencias entre variedades/especies de plantas y entre tratamientos (procesado, calentamiento) de los alimentos se utilizan varias técnicas complejas: modelos multipico Gaussiano y Lorentziano, análisis uni y multivariado, Análisis del Componente Principal (PCA) y el Análisis del Clúster Jerárquico (CLA).

Mediante el procedimiento del modelo de multipico, pueden realizarse análisis aproximados de la estructura secundaria de las proteínas de los alimentos con finalidades comparativas en relación a su valor nutritivo y disponibilidad de los nutrientes. Mediante los análisis PCA y CLA pueden separarse cuantitativamente las proteínas del alimento en diferentes grupos según su estructura molecular. En un estudio reciente se observó que con la técnica basada en el sincrotrón, la estructura secundaria de la proteína difería entre la semilla de linaza cruda y tostada en términos de porcentaje y ratio de hélice-α y lámina-ß a nivel celular. El tostado redujo el porcentaje de hélice-α, incrementó el porcentaje de lámina-ß y redujo los ratios de hélice-α y lámina-ß en la semilla de linaza, lo cual indica el efecto negativo del tostado sobre el valor, utilización y biodisponibilidad de la proteína. Estos resultados fueron comprobados por el CNCPS con técnicas de degradación in situ, que revelaron además como el tostado incrementaba la proteína ligada a lignina y las reacciones Maillard (pobremente utilizadas por los animales), aumentando la proteína indigesta y no degradable.

Son necesarias futuras investigaciones para determinar la sensibilidad de la estructura inherente de la proteína a diversos procesos térmicos y cuantificar la relación entre estructuras proteicas, disponibilidad de nutrientes y comportamiento digestivo de diferentes fuentes de proteínas. La información que se obtenga será valiosa como guía para conservar la calidad de la proteína y poder anticipar su respuesta digestiva y disponibilidad de los nutrientes. Mediante la manipulación del tratamiento térmico deberá obtenerse información de las condiciones óptimas de procesado de la proteína como fuente proteica intestinal que proporcionen altos niveles potenciales de absorción neta a nivel de intestino delgado. En otro estudio, durante el cual se valoraron los siguientes aspectos: 1) las diferencias de la estructura molecular en las proteína amida de intensidades I a II y su ratio dentro de dimensiones celulares; 2) diferencias estructurales moleculares de la estructura secundaria de las proteínas en perfil y ratio; y 3) diferencias estructurales moleculares en el perfil del pico del componente de carbohidrato, los resultados mostraron que la estructura molecular de la proteína (composición) parece jugar un papel principal en causar diferentes cinéticas de degradación entre las dos variedades de cebadas (no tanto la estructura molecular de los carbohidratos).

Conclusiones

Se cree que la tecnología basada en el sincrotón proporcionará un nuevo enfoque en la investigación de la estructura de la proteína en el pienso a resoluciones ultraespaciales con respecto a la calidad de la proteína y disponibilidad de nutrientes, aportando un mayor conocimiento de los mecanismos implicados y de los cambios en la estructura molecular intrínseca de la proteína que ocurren durante el procesado, lo que supone un gran avance y contribución en la investigación y estudio de la estructura molecular (composición química) de las plantas, alimentos y semillas.